Pôle protéome de Montpellier (PPM)

Une expertise et des technologies aux meilleurs standards internationaux couvrant les différents domaines de la protéomique : biochimie, spectrométrie de masse et bioinformatique.

Site de la plateforme

Pôle protéome de Montpellier (PPM)

Une expertise et des technologies aux meilleurs standards internationaux couvrant les différents domaines de la protéomique : biochimie, spectrométrie de masse et bioinformatique.

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Pôle protéome de Montpellier (PPM)

Le Pôle protéome de Montpellier (PPM), membre de l’infrastructure nationale de protéomique (ProFI), est une des plateformes de l'UAR BioCampus Montpellier. Il a pour mission d’apporter des solutions en analyse protéomique performantes aux laboratoires académiques et privés travaillant dans la biologie et la santé. Le PPM fédère 3 sites de compétences : la plateforme de protéomique fonctionnelle (FPP), la plateforme de spectrométrie de masse protéomique (MSPP) et la plateforme de protéomique clinique (PPC).

Grâce à son expertise dans les différents domaines de la protéomique et à un parc instrumental renouvelé régulièrement, le PPM prend en charge plus de 190 projets par an sous la forme de prestations de service ou de collaborations scientifiques : quantification ciblée et à large échelle, identification et quantification de modifications post-traductionnelles, interactomique, découverte et validation de biomarqueurs, analyse de données...

Le PPM développe des méthodologies de protéomique quantitative pour les échantillons biologiques complexes disponibles en faible quantité et des approches de spectrométrie de masse pour étudier les interactions protéine-protéine et protéine-ligand, la dynamique des protéines en condition native et les modifications des ARNs.

Expertises et services

Préparation d’échantillons biologiques pour les analyses de spectrométrie de masse : purification, séparation, enrichissement et préfractionnement,
Protéomique quantitative à grande échelle basée sur des approches sans marquage et avec marquages isobariques (TMT/iTRAQ) ou métaboliques (SILAC),
Protéomique quantitative ciblée par reaction monitoring (MRM, PRM),
Découverte et validation de biomarqueurs basées sur la spectrométrie de masse et sur des approches multiplexées utilisant des anticorps,
Analyse structurale par spectrométrie de masse,
Analyse de modifications post-traductionnelles : phosphorylation, ubiquitinylation, SUMOylation...
Quantification des modifications de l’ARN par spectrométrie de masse,
Analyse bioinformatique et statistique des données produites,
Accompagnement à la diffusion des données valorisées selon les principes FAIR.

Moyens et équipements

Spectromètres de masse :

Nano-LC Exploris 240 Thermo Scientific (MSPP),
Nano-LC-FAIMS Exploris 480 Thermo Scientific (FPP),
Q Exactive HF Thermo Scientific (FPP),
Nano-LC Q Exactive HF-X Thermo Scientific (FPP),
Nano-LC Astral Thermo Scientific (FPP),
Nano-LC TimsTOF HT Bruker Daltonics (PPC),
Nano-LC TimsTOF AIP Bruker Daltonics (PPC),
3 nano-LC triple quadripôle LCMS 8060 Shimadzu (PPC),
Q-TOF SynaptG2-Si HDMS Waters (FPP).

Autres équipements :

Ella ProteinSimple (PPC),
MESO Quickplex SQ 120 Meso Scale Discovery (PPC),
3 robots AssayMAP Bravo Agilent (FPP / PPC),
ARGO HT System (PPC),
Cobas e 402 (PPC),
Dispencell (PPC).

<hr>Zone du parc instrumental du site FPP.

<hr>Zone du parc instrumental du site PPC.

<hr>L’Exploris 240 est un spectromètre de masse haute résolution utilisé pour les projets de protéomique végétale sur le site MSPP.

Comment soumettre un projet ?

Pour soumettre un projet au PPM, rendez-vous sur le site internet de la plateforme. Vous pouvez également contacter directement le site correspondant le mieux à vos attentes en décrivant succinctement votre demande : FPP (interactomique, protéomique quantitative et ciblée, protéomique structurale), MSPP (protéomique végétale) ou PPC (protéomique clinique).

Une réunion en présence du personnel de la plateforme vous sera proposée dans les meilleurs délais afin d'échanger sur la faisabilité de votre projet, les stratégies et techniques à utiliser et la nature des services que la plateforme peut vous offrir. Lors de cet échange, le financement et le type de projet, prestation ou collaboration, seront également définis selon les termes de la charte du PPM. Le délai nécessaire à la réalisation des projets varie selon le type de service sollicité.

Exemple de projet

Le chaperon HSP90/R2TP orchestre l'assemblage des protéines dès leur traduction

Le complexe chaperon HSP90/R2TP joue un rôle central dans l’assemblage de nombreuses nanomachines cellulaires essentielles, dont les ARN polymérases ou les RNP non codantes. Une équipe de l'Institut de génétique humaine (IGH) de Montpellier a montré que ce chaperon interagit avec ses clients pendant leur traduction, selon un mécanisme appelé "co-translational chaperone channeling" (cha-cha). Ce processus permet de compenser la rareté de la co-localisation naturelle des ARN messagers, en organisant spatialement l’appareil traductionnel pour favoriser l’assemblage des complexes multi-sous-unités.

L’analyse protéomique, effectuée sur le Pôle protéome de Montpellier (PPM), a été déterminante pour décrypter ce mécanisme. Les chercheurs de l'IGH et leurs collaborateurs ont combiné le RIP-Seq pour identifier les ARN associés à R2TP et la protéomique quantitative (AP-MS) pour cartographier les interactions co-traductionnelles. Ces approches ont révélé que R2TP interagit avec les protéines en cours de traduction de manière ATP-dépendante : sans ATP, il se fixe aux polypeptides naissants sur les ribosomes, tandis que l’hydrolyse de l’ATP permet sa libération pour les étapes post-traductionnelles. La corrélation entre les données RIP-Seq et AP-MS a aussi permis de distinguer trois classes de partenaires : co-traductionnels, post-traductionnels, ou les deux.

Ces travaux ouvrent une nouvelle perspective sur le rôle des chaperons, qui ne se limite pas au repliement des protéines mais orchestre leur assemblage dès la traduction. En validant l’existence de condensats polysomaux dédiés, cette étude montre comment R2TP optimise la formation de complexes macromoléculaires, avec des implications potentielles pour la compréhension de maladies liées à des défauts d’assemblage.

Pour en savoir plus : Philippe M. et al. (2026). Co-translational determination of quaternary structures in chaperone factories. Nature Communications, 17(1):1978.

Contact

Pôle protéome de Montpellier (PPM)
Institut de génomique fonctionnelle
141 rue de la Cardonille
34094 Montpellier
Région : Occitanie+33 (0)4 34 35 92 17
martial.seveno@fpp.cnrs.fr
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