ProteoSeine@IJM

Des équipements de pointe, des méthodes analytiques innovantes et une expertise scientifique reconnue au service des projets de recherche en protéomique.

Site de la plateforme

ProteoSeine@IJM

Des équipements de pointe, des méthodes analytiques innovantes et une expertise scientifique reconnue au service des projets de recherche en protéomique.

Site de la plateforme

ProteoSeine@IJM

ProteoSeine@IJM est la plateforme de protéomique de l’Institut Jacques Monod (IJM), située à Paris, dans le 13ᵉ arrondissement. Ouverte aux équipes de recherche académiques et industrielles, elle propose des services d’analyse, un accompagnement scientifique et le développement de méthodologies adaptées à l’étude des protéines et de leurs modifications post-traductionnelles.

La plateforme met en œuvre des approches de spectrométrie de masse à haute résolution couplées à des séparations chromatographiques performantes. Elle accompagne les utilisateurs sur l’ensemble de la chaîne analytique, depuis la conception des projets et la préparation des échantillons jusqu’à l’acquisition, au traitement bioinformatique et à l’interprétation des données. ProteoSeine@IJM dispose d’une expertise particulière dans l’analyse quantitative différentielle de mélanges protéiques complexes, la caractérisation des modifications post-traductionnelles, l’étude des protéines recombinantes et l’analyse de complexes non covalents.

La plateforme bénéficie du soutien de Université Paris Cité, du CNRS, de la Région Île-de-France et du GIS IBiSA pour maintenir et développer ses équipements, ses compétences et ses capacités méthodologiques. Elle est également membre associée de l’infrastructure nationale de recherche en protéomique ProFI.

Expertises et services

Conseil scientifique, conception expérimentale et gestion de projets en protéomique,
Formation et accompagnement des utilisateurs dans la préparation d’échantillons, la spectrométrie de masse et l’analyse des données,
Analyse quantitative différentielle de protéomes totaux par approche label-free (LFQ),
Analyse quantitative de protéomes spécifiques après enrichissement ou fractionnement,
Analyse quantitative de modifications post-traductionnelles, avec ou sans enrichissement : phosphorylations, acétylations, méthylations, glycosylations...
Identification de protéines à partir d’échantillons en solution ou séparées sur gel,
Recherche de partenaires protéiques par approches de type pull-down ou proximity labelling,
Protéomique top-down et analyse de protéines intactes,
Caractérisation de modifications post-traductionnelles et de protéoformes,
Caractérisation de protéines recombinantes : couverture de séquences, modifications post-traductionnelles, impuretés liées au procédé ou au produit, variants de taille ou de charge et protéines de cellules hôtes (HCP),
Séquençage et caractérisation d’anticorps,
Recherche de biomarqueurs dans différents biofluides : plasma, urine, liquide cérébrospinal...
Analyse de complexes protéiques et d’assemblages macromoléculaires par spectrométrie de masse en conditions natives,
Développement et optimisation de méthodes adaptées aux échantillons à faible quantité ou à forte complexité.

Moyens et équipements

Spectromètre de masse timsTOF HT couplé à un système de séparation nanoLC à haut débit Evosep One pour les analyses bottom-up et les approches quantitatives à haut débit,
Spectromètre de masse Cyclic IMS Select Series couplé à un système de séparation chromatographique capillaire Acquity UPLC M-Class pour l’analyse de protéines intactes, de protéoformes et de complexes protéiques,
Système chromatographique Acquity Premier équipé de détecteurs UV et fluorescence pour la séparation à haute résolution de biomolécules et le fractionnement à haut pH,
Robot Advion NanoMate pour l’infusion automatisée en nanospray,
Robot Hamilton STARlet pour la préparation automatisée de séries importantes d’échantillons,
2 serveurs de calcul avec 64 et 128 cœurs, 768 Go et 1 To de mémoire vive,
Outils bioinformatiques pour le traitement des données bottom-up et top-down : Spectronaut, PEAKS Studio, PEAKS Online, PEAKS Antibody, Progenesis QI, Intact et Omniscape.

<hr>Spectromètre de masse Cyclic IMS Select Series (Waters).

<hr>Spectromètre de masse timsTOF HT (Bruker Daltonics).

<hr>Chromatographie UPLC Acquity Premier (Waters).

Comment soumettre un projet ?

Pour soumettre un projet à ProteoSeine@IJM, vous pouvez envoyer un mail à l’adresse spectrodemasse@ijm.fr. Un premier échange permettra de préciser la question biologique, la nature et la quantité des échantillons, les objectifs analytiques ainsi que les modalités de traitement des données. L’équipe de la plateforme vous proposera ensuite la stratégie expérimentale la plus adaptée pour la préparation des échantillons, la digestion ou l'analyse de protéines intactes, l'enrichissement, le fractionnement, les conditions chromatographiques, l'acquisition par spectrométrie de masse et le traitement bioinformatique.

Avant toute analyse, une fiche utilisateur devra être complétée afin de recueillir les informations administratives et expérimentales nécessaires à l’enregistrement du projet et à la réalisation de la prestation. Un rendez-vous pourra ensuite être organisé pour le dépôt des échantillons et la validation de leur prise en charge.

Les délais dépendent de la nature et de la complexité du projet. Pour les approches classiques, les résultats sont généralement transmis sous deux semaines, sous réserve de la disponibilité des équipements et de la conformité des échantillons. Après transmission des résultats, l’équipe de la plateforme reste disponible pour présenter les données, discuter de leur interprétation et accompagner les utilisateurs dans les étapes suivantes de leur projet, dans le cadre d’une collaboration scientifique lorsque cela est pertinent.

Exemple de projet

Analyse différentielle du phosphoprotéome au cours du cycle cellulaire chez le xénope

Dans le cadre d'une étude sur la division des ovocytes de xénope, des chercheurs du Centre de recherche en biologie cellulaire de Montpellier (CRBM) ont souhaité comprendre comment l’équilibre entre deux acteurs clés, la kinase CDK1 et la phosphatase PP2A-B55, contrôle le bon déroulement de la méiose. La plateforme ProteoSeine@IJM a été sollicitée pour comparer, par spectrométrie de masse, les profils de phosphorylation d’ovocytes normaux et d’ovocytes dépourvus de la kinase Greatwall (Gwl).

Les échantillons, prélevés à différents stades de la maturation ovocytaire, ont été préparés pour analyse phosphoprotéomique. Cette approche non ciblée a permis d’identifier et de quantifier les variations de phosphorylation associées à la déplétion de Gwl. Les données ont ainsi révélé des perturbations touchant notamment des protéines impliquées dans la formation du fuseau, la condensation des chromosomes et la progression de la méiose.

Cet exemple illustre la capacité de la spectrométrie de masse à relier une question biologique ciblée à une analyse globale des mécanismes moléculaires associés. Il met également en évidence l’importance des approches phosphoprotéomiques pour étudier la régulation du cycle cellulaire et la maturation des ovocytes.

Pour en savoir plus : Roque S. et al. (2026). Greatwall depletion from Xenopus oocytes reveals a key role of the cyclin B/CDK1-PP2A-B55 balance in the coordination of meiotic events. Nature Communications, 17(1):6361.

Contact

ProteoSeine@IJM
Institut Jacques Monod
15 rue Hélène Brion
75013 Paris
Région : Île-de-France+33 (0)1 57 27 81 82
spectrodemasse@ijm.fr
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